• Santé - Enzyme, Vmax, éléve

[Biochimie] Enzymologie et KM

A la limite je veux bien, ca me dérange pas mais mon principal problème, c'est que je ne comprend pas pourquoi quand Km est faible l'enzyme est très active, et quand Km est élevé l'enzyme a une faible activité catalytique.  [...] Donc est-ce possible que deux enzymes,catalysant la meme reaction, aient la meme Vmax mais deux Km different Si je veux etre efficace et rapide dois je prendre une enzyme à Km faible et Vmax faible et une enzyme à Vmax fort et Km faible ou alors je peux trouver une enzyme à Km faible et vmax fort.  [...]

[Biochimie] Constante et efficacité catalytiques

Dans mon cours j'ai ecrit que la constante catalytique c'est en fait le turn over, c'est à dire le nombre de moles de substrat transformées par unité de temps et par mole d'enzyme. Kcat = Vmax / [E].  [...] Pour ce qui est de l'efficacité catalytique, en règle générale, plus Kcat est grand et Km petit, plus la vitesse initiale de l'enzyme est grande ainsi que la vitesse à laquelle elle atteind la Vmax. En gros, plus Kcat est grand, plus la Vmax sera élevée, et plus le Km sera petit, plus la pente de la courbe sera élevée et donc on arrivera à la Vmax plus rapidement.  [...]

[Biochimie] Enzymologie

Si par exemple, on veut que la vitesse de l'enzyme soit égale à la moitié de la vitesse maximale(Vmax/2), dans le cas où il n'y a pas d'inhibiteur compétitif, il faudra une concentration Km de substrat. Si on ajoute une concentration [I] d'inhibiteur, il ne faudra plus une concentration Km de substrat pour obtenir Vmax/2 mais il faudra une concentration plus élevée que l'on appelle Km apparent (que l'on note Km').  [...] Par contre, ce type d'inhibiteur va diminuer la Vmax de l'enzyme.(ce que ne fait pas l' inhibiteur compétitif vu précédemment). On aura donc une nouvelle Vmax en présence de l'inhibiteur non compétitif que l'on notera Vmax'. Vmax'. Vmax. ).  [...]

[Biochimie] Inhibiteur non compétitif et inhibiteur allostérique

L'inhibiteur allosterique va quant-a se fixer sur une enzyme allosterique. L'effet est cependant different. l'enzyme reste active et continuera a liberer le produit, mais son affinité pour le substrat (et/ou son Vmax) va etre modifiée.  [...] Attention. une inhibition allostérique modifie le Km de l'enzyme mais ne touche pas au Vmax. contrairement à une inhibitoon non compétitive qui ne touche pas au Km mais mofifie bien le Vmax.  [...]

[Divers] aide révision questions diverses

Le III, c'est Q-cytochrome C réductase. Le II c'est la succinate-Q réductase. C'est l'enzyme du cycle de Krebs qui transforme le succinate en fumarate. Le transfert d'électron se fait via le FADH2.  [...] Dans ce cas l'inhibiteur ne modifie pas la fixation du substrat, et donc l'inhibiteur diminue [E]T sans modifier le rapport enzyme libre/lié.vmax devient alors Vmax' = Vmax / (1 + [I]/KI ) avec KI = KIs et K1 = K1i.  [...]

Vmax d'une enzyme allostérique et d'une enzyme mickaélienne

Je ne comprends pas pourquoi les effecteurs allostériques modifient la Vitesse maximale mais pas le Km des enzymes à cinétique mickaélienes mais en revanche ne modifient pas la Vmax des enzymes à cinétique sigmoïde et en modifient le Km (exemple. le AMP qui active la PFK1, j'ai mis dessiné dans mon cours une Vmax inchangée, mais seulement un Km different alors que l'AMP est plutôt un effecteur allostérique de la PFK1 qu'un inhibiteur compétitif) Enfin je n'affirme pas c'est toujours ce qui ce passe, juste je ne connais que peu d'exemples et dans mon cours j'ai écrit des choses contradictoires donc je suis complètement perdue sur le contrôle de la cinétique des enzymes.  [...] que si il y avait modification du Km mais pas de la Vmax, quelque soit l'enzyme, cela correspondait à de l'inhibition compétitive et que au contraire si le Km est inchangé et la Vmax modifiée il s'agit d'une inhibition/activation par fixation sur un autre site donc effecteur allostérique.  [...]

Michaelis-Menten

dans mon cours de biochimie générale, il est écrit que pour l'équation de Michaelis-Menten (concernant la cinétique d'une réaction enzymatique) que le Km est indépendant de [E] (concentration de l'enzyme) et que Vmax est lui proportionnel à [E]. Comment est-ce possible alors que Km est directement proportionnel à Vmax.  [...] par contre Vmax est proportionelle à E car plus tu as d'enzymes plus la réaction ira vite, 1000 enzymes travailleront plus vite que 1 enzyme.  [...]

[Biochimie] enzymo

La vitesse maximale (Vmax), représentant le seuil de saturation de l'enzyme en substrats, devrait être plus élevée et être atteinte plus rapidement.  [...] bon si celà est vrai quel est la différence entre un coenzyme activateur et un effecteur activateur puisque le dérnier fait augmenter le vmax et le km ne change pas.  [...]

[Biochimie] Km

Même si j'ai bien compris que Km représenté l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Et que la quantité d'enzyme ne changeait en rien cette affinité, le problème vient du fait que Km représente également la quantité de [S] nécessaire pour atteindre 1/2*Vmax.  [...] Si j'ai une quantité de [S]=Km je suis a 1/2*Vmax et si je rajoute des enzymes comment se fait t-il que je soit toujours a 1/2*Vmax il ne devrait plus y avoir assez de substrat pour atteindre cette vitesse.  [...]

Biochimie: Cinétique enzymatique

une enzyme mechalien c'est une enzyme qui applique la régle du v=Vmax.s / Km+s c'est une enzyme qui catalyse un seul substrat ( cas rare des enzymes ).  [...] pour les enzymes allostériques entre dans la partie de la régulation enzymatique ( chaque enzyme à deux sites, site catalytique et site régulateur.  [...]