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[Biologie Moléculaire] Principe Bioluminescence

1- Si tu affirmes que la nature du cation dans le complexe ATP-cation influence la couleur émise au final, il faut mettre une référence qui supporte ces propos, car c'est très surprenant. On sait que la présence de cations lourds (mercure, cadmium...) va influencer la couleur, mais on attribue ce changement a l'effet qu'ils on sur la conformation de la luciferase (au même titre que le pH etc).  [...] 3- la luciferine adénylate ne complexe pas a ma connaissance le Mg2+ (qui d'ailleurs a du quitter le site actif sous forme de complexe avec PPi).  [...]

Les inhibiteurs

Pour l'inhibiteur non compétitif j'ai quelques difficultés. je sais qu'il se fixe sur un site différent de celui du site actif mais après quelques recherches j'ai l'impression qu'il y'a deux cas. Un cas ou l'inhibiteur modifie l'affinité du substrat et un autre ou il ne modifie pas l'affinité de l'enzyme pour le substrat mais entraîne juste la formation d'un complexe ESI inactif.  [...] Un inhibiteur incompétitif se lie au complexe ES sur un site différent du site actif (un peu comme l'inhibiteur non compétitif) mais contrairement à l'inhibiteur non compétitif, il ne se fixe pas à l'enzyme libre.  [...]

[Biochimie] Réplication de l'ADN

Chaque polymérase a un seul site actif de polymérisation donc il en faut deux pour les deux brins. Et en fait, il y en a même trois dans le complexe. il y en a une de remplacement.  [...] Un seul complexe de polymérisation progresse, et pour la synthèse du brin lagging il faut obligatoirement effectuer une boucle. A force de regarder cette vidéo en boucle, on finit par bien comprendre. A noter que la protéine verte qui serre l'ADN comme une pince est certainement le PCNA (facteur de processivité), les polymérases sont violettes (et au nombre de 2, je n'ai jamais entendu cette histoire de polymérase de remplacement.  [...]

Les antiprotéases...

Cela implique que le site actif de l'enzyme doit être configuré géométriquement et chimiquement pour bien complexer et diminuer l'énergie d'un édifice moléculaire instable. Donc l'énergie d'activation du processus est diminuée, et la réaction se fait plus vite.  [...] Mais si tu remplaces le complexe activé instable par une molécule stable mais qui lui ressemble géométriquement et chimiquement, du fait de l'extrèmement forte affinité du site actif pour ce composé, il va y rester bloqué et l'enzyme ne pourra plus fonctionner.  [...]

[Biochimie] Inhibiteurs d'enzymes

Pour savoir si l'inhibiteur se lie au site actif ou ailleurs, tu peux déjà te faire une idée en suivant la cinétique enzymatique et en réalisant une transformée de Lineweaver-Burck (pour savoir si la liaison est compétitive ou non).  [...] L'autre méthode est beaucoup plus complexe et nécessite d'utiliser la méthode du FBDD (fragment based drug design) qui se réalise dans des plateformes spécialisées. La technique est complexe à décrire ici en quelques lignes, mais l'idée est de générer une molécule groupement par groupement pour l'adapter au site actif.  [...]

[Biochimie] Site catalytique et site de reconnaissance d'une enzyme

En sachant que le site de reconnaissance de l'enzyme correspond à la région qui permet la liaison au substrat alors que le site actif correspond au site catalytique peut-on considérer que le site actif et le site de reconnaissance sont confondus Ou bien le site actif est-il une partie du site de reconnaissance comme j'ai pu le lire sur certains articles.  [...] le site actif est composé d'un site de liaison (ou reconnaissance) (reconnaissance de la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (transformation du substrat en produit).  [...]

site catalytique = site actif ???

Je pense que dans la majorité des cas et pour simplification on peut confondre les deux. Cependant pour l'exactitude il me semble que le terme site actif est plus large que le site catalytique.  [...] Malheureusement en général ce sont des configurations spatiales dues à la structure tertiare sinon quaternaire qui forment un site actif et pas une séquence primaire, donc on te trouvera difficilement une telle séquence.  [...]

[Biologie Moléculaire] Contrôle de la glycolyse

Mon hypothèse. En faible concentration, elle se fixe au niveau du site actif et agit comme un inhibiteur compétitif, alors que lorsque la concentration est plus forte, elle peut agir doublement. de manière compétitive et non compétitive, ce qui augmente l'ihnibition.  [...] J'avais compris la différence de Km entre site modulateur/site actif, les différents types de régulations, mais j'avais oublié de considérer l'ATP comme un cosubstrat, désolé.  [...]

[Biologie Moléculaire] à propos du site actif des enzymes

Cela veut dire que le site actif a une conformation telle qu'il permet aux réactifs de s'y fixer de manière préférentielle, donc d'augmenter localement la concentration des réactifs, donc d'augmenter la vitesse de réaction.  [...] Une enzyme n'est pas une sacoche dans lequel les réactifs s'accumulent. On ne peut pas placer des miliers de réactifs dans un site actif à ma connaisance.  [...]

plusieurs questions avant mon DS

a moi pour la 3eme. toute enzyme est spécifique a un substrat, c'est comme qd tu as un clef et une serrure, une seule clef va dans une serrure donnée (il faut la forme correspondante. dc pour un substrat donné, tu aura 1 enzyme qui a le site actif correspondant au substrat.  [...] La geométrie dans l'espace de ce site actif est complémentaire de la géométrie du substrat ce qui garantit la spécificité. De même ce sont les acides aminés qu'on trouve au niveau de ce site qui vont réaliser la réaction catalysée par l'enzyme. On peut donc expliquer au niveau moléculaire la double spécificité.  [...]