• Forum - Capacité, Enzyme, Substrat

BIOCHIMIE le cycle du glucose

voila je ne comprenais pas si pourquoi la protéine kinase quand elle était phosphorylée était active et quand elle était déphosphorylée était inactive... de même que pour la glycogène synthase il y a-t-il un lien logique (ou cela vient y d'une multitude de réactions ).   [...] Les phosphorylations modifient généralement la forme de l'enzyme de manière très locale, et donc soit la capacité de l'enzyme a fixer le substrat (augmente l'affinité ou la diminue), soit le site actif ou se fait la réaction enzymatique (empêche ou favorise la réaction).  [...]

[Biochimie] Enzymologie et KM

Inversement il est dit que plus Km est bas, plus l'enzyme est active car il faudra de faibles concentration en substrat. mais s'il n'y a pas bcp de substrat, il n'y a pas bcp d'activité enzymatique.  [...] Inversement, plus la proportion d'enzyme liée à son substrat (ES) est forte par rapport à l'enzyme libre, plus cela signifie que ton enzyme est disposée, dans ces conditions expérimentales, a former des complexes et donc plus son affinité est forte, donc sa capacité a s'en dissocier (révélé par son Km) est faible.  [...]

[Génétique] Groupe sanguin et parentalité

gène 1NF qui donne une enzyme 1 non fonctionnelle ce qui bloque les réactions suivantes même si l'enzyme 2A ou 2B est présente.  [...] Imaginons que le programme génétique transmis par le papa du groupe O est gène 1NF et gène 2A, l'enzyme 2A ne sert à rien le papa est du groupe O.  [...]

[Biochimie] Etude de la reconnaissance enzyme, substrat

par exemple, dans le cas d'une hydrolyse enzymatique, la charge négatif du carboxylate (ça ne marche pas avec la forme acide dans ce cas là) pourra intéragir par liaison hydrogène avec l'hydrogène de l'eau et augmentera la capacité de l'eau à hydrolyser le substrat (caractére nucléophile de l'eau augmente, mais là c'est des termes de chimiste).  [...] Comme le soulignait Novocaine, cela doit également jouer sur la structure tridimensionelle de l'enzyme et donc la capacité à fixer le substrat mais également sur la catalyse enzymatique elle meme. Dans le cas de la température, je sais pas trop, mais l'augmentation de la température devrait augmenter l'agitation et donc augmenter la constante d'association et par conséquent la vitesse.  [...]

Biochimie: Cinétique enzymatique

Dans la plupart des réactions du métabolisme, il y'as toujours une réaction de régulation, cette étape est trés importante et l'enzyme qui catalyse cette réaction clée est dites enzyme allostérique est comme une enzyme classique reconnu un substrat et le transfome en produit, mais ces enzymes en plus la capacité de reconnaitre une ou plusieurs molécules qui module leurs activités on les appelles les effecteurs allostériques qui peuvent étre positive ou négative.  [...] (L'enzyme allostérique a une courbe sigmoïde car la fixation d'un effecteur est requise avant que sont activité soit enclenchée. Les enzymes michaeliennes agissent sans activation préalable si le substrat est présent.).  [...]

test d'hydrolyse d'ATP

Y a t il quelqu'un qui pourrait me conseiller sur le meilleur substrat à utiliser pour tester la capacité d'une enzyme à hydrolyser l'ATP.  [...] A priori c'est l'ATP puisque les enzymes sont faites pour utiliser l'ATP et non le désoxyATP. De plus si tu retires un OH sur le ribose, tu risques de diminuer la stabilité de l'ATP au sein du site actif je pense. Mais ça peut dépendre des enzymes. Peut-être que pour certaines enzymes ce sera le désoxyATP qui sera le meilleur substrat.  [...]

[Biochimie] Spécificité de substrat , spécificité d'action

Spécificité de substrat. c'est le fait que l'enzyme ne puisse accepter qu'un seul ou plusieus substrats, sa capacité a etre sélective.  [...] Tout est une question de conformation, c'est à dire de structure tridimensionnelle. La spécificité de substrat repose, entre autres, sur la conformation du site actif (la partie de la protéine qui va être responsable de la catalyse) et de ses environs. Quand un substrat s'approche du site actif, il va y avoir des micro-ajustements réciproques entre enzyme et substrat, avec formation de liaisons de faible énergie (c'est à dire non covalentes).  [...]

[Biochimie] Biochimie > Enzymologie > constante de Michaelis (Km)

K'm représente l'affinité de l'enzyme pour le substrat en présence de l'inhibiteur ( on le détermine de la même manière que le Km en tracant 1/V = f ( 1/[S])).  [...] K'm représente l'affinité de l'enzyme pour le substrat en pr ésence de l'inhibiteur ( on le détermine de la même manière que le Km en tracant 1/V = f ( 1/[S])).  [...]

Les inhibiteurs

Pour l'inhibiteur non compétitif j'ai quelques difficultés. je sais qu'il se fixe sur un site différent de celui du site actif mais après quelques recherches j'ai l'impression qu'il y'a deux cas. Un cas ou l'inhibiteur modifie l'affinité du substrat et un autre ou il ne modifie pas l'affinité de l'enzyme pour le substrat mais entraîne juste la formation d'un complexe ESI inactif.  [...] - l'inhibiteur se fixe sur des domaines indispensables à la stabilité du complexe enzyme-substrat. dans ce cas il modifie l'affinité de l'enzyme pour le substrat.  [...]

Vecteur de clonage, PCR et vecteur d'expression

Je pense Nhyma que tu as une fausse notion du double hybride car il ne sert pas a verifier la presence d'une enzyme, et n'a rien a voir avec le substrat de l'enzyme.  [...] Je ne voulais pas dire que c'etait specifique d'une enzyme mais qu'on pouvait utiliser l'enzyme comme proteine liée au DB et le substrat lié au AD.  [...]