• Santé - Substrat, Enzyme, Transition

[Biochimie] Enzyme

Diverses théories ont été proposées pour expliquer les modifications structurales du substrat et/ou de l'enzyme lors de leur association.  [...] a. Henry Eyring et Rufus Lumry (1954) ont proposé le modèle appelé rack trad.. chevalet de torture. tourmenter. c'est le substrat qui subit un changement conformationnel, la structure de l'enzyme étant considérée comme rigide. Le résultat est un accroissement de la labilité des liaisons à rompre dans la molécule de substrat puisque celui-ci, bien que fixé de manière lâche, subit des tensions dans ses liaisons qui l'amènent dans une configuration proche de celle de l'état de transition.  [...]

[Biochimie] Problème de compréhension de la catalyse enzymatique

- J'ai lu que l'abaissement d'énergie d'activation était due aux tensions induites par le léger changement conformationnel au moment de la liaison substrat-enzyme qui rapprochait le substrat de son état de transition, donc le fait que l'énergie d'activation baisse serait du au fait que c'est l'enzyme qui a fournit cette différence d'énergie de part ses changements structuraux.  [...] Dans la catalyse enzymatique il peut y avoir plusieurs états de transition donc la réponse n'est pas binaire, chaque cas est à prendre à part. Mais pour les réactions où l'enzyme est surtout là pour forcer la proximité de deux substrats pour qu'ils réagissent, là il y a plus de chance pour que l'état de transition soit identique entre la réaction spontanée et catalysée.  [...]

[Biochimie] enzyme et définition

Les enzymes sont des catalyseurs bien plus efficace que ce qui est connu en chimie. En général, l'enzyme intéragit avec le substrat et va donc il est vrai le stabiliser énergétiquement mais elle va stabiliser encore plus l'état de transition (par une multitude d'intéraction avec entre les résidus d'acide aminés et la molécule en cours de transformation.  [...] Moi je pense que si tu mets juste de l ATP et un hexose il se passera rien...Il te faut l enzyme car c est elle qui possede les sites actifs sur lequels vont se fixer les substrats...Et c est au niveau de ces sites actifs qu ell va transferer le phosphate d une molecule a l autre.  [...]

catalyse enzymatique

Bonsoir, J'avais effectivement lu ceci néanmoins je ne suis pas sure de comprendre. Je n'ai pas mon cours sous la main mais on disait que l'enzyme aurait une meilleure affinité pour l'état de transition que pour le substrat, pourtant un état de transition ne peut pas etre isolable, je veux dire dans le temps il peut soit revenir en arrière soit former les produits donc comment avoir une affinité avec puisqu'il ne persiste pas De plus, le but d'une enzyme ce n'est pas d'avoir une affinité super forte avec le substrat si elle est moindre l'activité n'est pas bonne alors pourquoi il faudrait qu'elle soit minimisée Je ne sais pas si je suis claire ou si vous voyez où je veux en venir.  [...] .). Ce sont des molécules stables, dont la géométrie/propriétés électroniques miment l'état de transition de la réaction. Ces molécules sont en général de très bons inhibiteurs car elles ont une très forte affinite pour l'enzyme. celle-ci a évoluer justement pour stabiliser de telles espèces.  [...]

[Biologie Moléculaire] Contrôle de la glycolyse

au fait, je crois, mais je peux me tromper que l'AMPc dans le cas de ton enzyme citée précedemment, ne fait que stimuler la transition allostérique de ta forme tight, à ta forme relax, de l'enzyme déphosphorylée.. et en ce qui conerne la transition allostérique de l'enzyme phosphorylée, elle est quasi instannée.  [...] Et perso je pense que lorsque l'ATP en grande concentration se fixe sur un site qui n'est pas le site actif ( sinon la réaction continuerait ), cela modifit la conformation de l'enzyme et par la même diminue son affinité envers ses substrats. D'où la retro-inhibition de la glycolyse ( inhiber par son propre produit ).  [...]

Inhibiteurs compétitifs

2) Les meilleurs inhibiteurs sont souvent en fait des analogues de l'état de transition de la réaction. Comment un inhibiteur peut être un analogue de l'état de transition et dans ce cas là comment il inhibe l'enzyme.  [...] Dans le cas de l'inhibition, il s'agit d'une molécule qui ressemble au substrat et qui vient bloquer le site actif pour empêcher d'autres molécules de s'y fixer. L'inhibition concerne aussi bien les enzymes michaélien que les enzymes allostériques (l'hémoglobine, à 4 sites actifs, peut fixer de l'O2, du CO2 ou du CO).  [...]

[Biochimie] abzyme

Une enzyme ne se lie pas à un état de transition, même si c'est un abzyme. Attention à la manière de s'exprimer quand même... Une enzyme se lie à un molécule, idem pour un abzyme.  [...] (B) La molécule à gauche est liée de façon covalente à une protéine et utilisée en tant qu'antigène afin de créer un anticorps lequel se lie fortement à la région de la molécule en jaune. Comme cet anticorps est lié fortement durant l'étape de transition en (A), il a été montré qu'il avait un rôle d'enzyme catalysant de manière efficace l'hydrolyse d'une liaison peptidique dans la molécule de droite.  [...]

abzymes?

bonjour, j'ai ce mot dans mon cours mais je n'arrive pas à distinguer qu'est-ce que c'est exactement pourriez-vous m'éclairer sur les abzymes merci.   [...] Non, c'est bien abzyme, contraction de a nti b ody et d' enzyme. En fait, on met à profit le fait que la structure du site actif d'une enzyme à une excellente complémentarité avec celui de l'état de transition du produit de la réaction catalysée. Les abzymes sont donc des anticorps reconnaissant un antigène qui est un analogue chimique de l'état de transition (qui est forcément instable, donc non isolable) de la réaction que l'on souhaite catalyser.  [...]

Lipides (et lactates) sur des efforts physiques ou sportifs

Ensuite, les 2-3 ATP par molécules de glucose sont ceux générés de manière anaérobie par phosphatation de substrat. Pourquoi cet accent sur ces 2-3 ATP La glycolyse va aussi générer du NADH, qu'il faudra bien soit oxyder soit excréter en lactate, non.  [...] Je voulais juste monter plus en détail comment se fait la transition de substrat entre Glucose - glycogène vers des Lipides ou vers du lactate artériel.  [...]

[Biochimie] Activité catalytique de la catalase (concentration)

augmenter la [enzyme] ne produit pas plus de produits. L'enzyme favorise l'état de transition (le complexe binaire) et, ainsi, augmente la vitesse de la réaction. Pour un temps fixe cependant, il y aura plus de produits formés.  [...] L'augmentation de la concentration en enzymes peut augmenter la vitesse de la réaction. Cela dépend de la quantité initiale et de la constante de Michaelis-Menten (voir graphique de Michaelis-Menten). Effectivement, à un certain point, la vitesse stagne. on a atteint le v max.  [...]