• Santé - Site, Actif, Forme

[Génétique] Questions

c'est la conformation globale de l'enzyme qui permet le rapprochement du substrat au niveau du site actif et qui donne également sa forme au site actif.  [...] Donc, l'enzyme a une conformation spatiale telle que le site actif se forme et telle que le contact entre lui et le substrat soit optimal.  [...]

[Biochimie] phénotype génotypes

On voit que dans l'individu X la concentration des cellules en molécule précurseur est normal alors quand dans l'individu Y il a une concentration exessive ce qui veut dire qu'il y a une quantité trop importante de précurseur cela est du au fait que la molécule précurseur n'a pas été transformé en tyrosine donc c'est l'enzyme 1 qui n' pas fonctionnée.  [...] On voit pour l'indidu X que la couleur des cellules mises en présence de tyrosine est incolore donc il n'y a pas eu transformation de la tyrosine en mélanine donc l'enzyme 2 n'est pas fonctionnelle.Pour l'individu Y, la couleur des cellules mises en présence de tyrosine est noire ce qui veut dire que la tyrosine a été transformé par l'enzyme 2 en mélanine.Donc l'enzyme 2 a été fonctionnelle.  [...]

Grippe aviaire : découverte du talon d'Achille du virus H5N1

La neuraminidase existe sous neuf formes différentes, et ce sont les structures de N2 et N9 qui ont servi à élaborer le Tamiflu et le Relenza. Or, des chercheurs du National Institute of Medical Research (Londres) viennent d'annoncer que le site actif de la forme N1 - celle du virus H5N1 - possède une cavité que N2 et N9 ne présentent pas.  [...] A l'époque où ils ont été conçus, seules les formes N2 et N9 de la neuraminidase avaient été étudiées par cristallographie aux rayons X, et c'est donc tout naturellement qu'on avait octroyé aux médicaments la structure moléculaire adéquate. Les scientifiques avaient ensuite pu vérifier l'efficacité du Tamiflu et du Relenza sur les autres types de neuraminidases, et en avaient conclu que la géométrie du site actif de la protéine ne différait pas d'une forme à l'autre.  [...]

enzymes

Les enzymes allostériques sont souvent sous forme de dimères, trimères, etc (homo ou hétéro). L'activation d'un site allostérique par un effecteur entraîne un changement de conformation des autres sites, situés sur une autre sous-unité. Ce changement favorise la liaison du site actif à son substrat.  [...] Quand on ne parle pas d'allostérie, il n'y a tout simplement pas de ces sites modulateurs.  [...]

Les causes du cancer ? - Page 6

Une protéine qui voit un acide aminé remplacé par un autre et sa forme change, rendant son site actif invisible et donc elle est non fonctionnelle. Donc qui nous dit que nous n'avons pas tous un cancer en nous mais qui ne s'exprime pas soit parce que les défenses ont pris le dessus, soit parce qu'il n'a aucune incidence physiologique importante ou se développe très lentement.  [...] Il suffit d'un atome mal placé sur une molécule pour que la fonction initiale soit perturbée. Une protéine qui voit un acide aminé remplacé par un autre et sa forme change, rendant son site actif invisible et donc elle est non fonctionnelle. Donc qui nous dit que nous n'avons pas tous un cancer en nous mais qui ne s'exprime pas soit parce que les défenses ont pris le dessus, soit parce qu'il n'a aucune incidence physiologique importante ou se développe très lentement.  [...]

Enzymes S.O.S :(

Pour les enzymes allostériques, il s'agit d'enzymes possédant plusieurs sous-unités ayant chacune un site actif possédant une fonction semblable. Ces enzymes sont un peu différentes. En effet, elles peuvent être sous une forme tendue (où elles sont compressées et ne peuvent accueillir de substrat) et une forme relâchée (où elles sont actives).  [...] L'enzyme passe constamment de la forme tendue à la forme relâchée Si on ajoute un peu de substrat, elles vont démarrer plus lentement car le substrat n'aura d'effet que si la forme est relâchée. Une fois qu'elles ont fixé un premier substrat, elles démarrent beaucoup plus rapidement jusqu'à arriver à saturation.  [...]

[Biochimie] Site catalytique et site de reconnaissance d'une enzyme

En sachant que le site de reconnaissance de l'enzyme correspond à la région qui permet la liaison au substrat alors que le site actif correspond au site catalytique peut-on considérer que le site actif et le site de reconnaissance sont confondus Ou bien le site actif est-il une partie du site de reconnaissance comme j'ai pu le lire sur certains articles.  [...] le site actif est composé d'un site de liaison (ou reconnaissance) (reconnaissance de la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (transformation du substrat en produit).  [...]

Différence isoenzyme & isoforme

Une inhibition non compétitive (avec un autre(s) site(s) que le site actif) a t'elle lieu forcément sur une enzyme allostérique.  [...] Et l'inhibiteur non compétitif se fixant sur l'enzyme, modifiant ainsi sa forme tertiaire (et le site actif), sa présence suffit elle à créer un isoforme de l'enzyme de départ.  [...]

[Biologie Moléculaire] Principe Bioluminescence

1- Si tu affirmes que la nature du cation dans le complexe ATP-cation influence la couleur émise au final, il faut mettre une référence qui supporte ces propos, car c'est très surprenant. On sait que la présence de cations lourds (mercure, cadmium...) va influencer la couleur, mais on attribue ce changement a l'effet qu'ils on sur la conformation de la luciferase (au même titre que le pH etc).  [...] 3- la luciferine adénylate ne complexe pas a ma connaissance le Mg2+ (qui d'ailleurs a du quitter le site actif sous forme de complexe avec PPi).  [...]

[Biochimie] transamination

Au cours de la réaction enzymatique Bi-Bi ping pong aucun complexe ternaire n'est formé. Un premier substrat (S1) se fixe sur l'enzyme (E) et entraîne la libération du premier produit (P1). Un deuxième substrat (S2) se fixe et entraîne la libération du deuxième produit (P2).  [...] Avant d'être transformé en produit, le premier substrat laisse des traces (atomes) au niveau du site actif de l'enzyme. celles ci se fixeront sur le second substrat (réaction de transfert). Il y'a donc mise en jeu d'une forme d'enzyme intermédiaire ou enzyme transitoire (E').  [...]