• Santé - Lysine, Chaîne, Fonction

[Biochimie] Charge de la Lysine

Bonjour, dans mon cour il est dit que la Lysine possède une fonction basique et que le Pka de sa chaine latérale est égal à 10,5. Or quelques pages plus loin je retrouve la formule développée de la lysine dans une protéine à pH=12 et la charge de sa chaine latérale est nulle.  [...] La lysine possède sur sa chaine latérale une fonction amine. Le couple acido-basique associé à cette fonction est R-NH 3 + /R-NH 2.  [...]

Glycation

Au niveau des réactions chimiques, simplement il y a réaction entre un sucre réducteur ou un aldéhyde et une fonction amine libre d'une chaine peptidique (principalement sur la fonction NH2 N - terminale ou sur une lysine).  [...] Les protéines touchées ne sont plus fonctionnelles et s'entassent. De plus, j'avais aussi vu que certains AGE avaient la capacité de réagir avec certains récepteurs (/shame je ne sais plus lesquels...) augmentant ainsi les phénomènes d'oxydation (ce qu'il n'est pas très très bien ).  [...]

[Biologie Cellulaire] immunofluorescence ???

Typiquement, on utilise un fluorophore portant une fonction réactive (maleimide, isocyanate...), capable de réagir facilement avec la chaine latérale de certains acides aminés de l'anticorps (ex. lysine, cysteine).  [...] L'exemple le plus courant est le marquage à la fluoresceine ( http.//fr.wikipedia.org/wiki/Fluoresc%C3%A9ine ). On fait réagir l'anticorps avec de de la FITC (fluoresceine isocyanate http.//fr.wikipedia.org/wiki/FITC ). La FITC reagit avec les lysines en formant une liaison thiouree covalente.  [...]

Tout trans rétinal et optogénétique

Une molécule d'eau est éliminée lors de l'association. le O de la fonction aldéhyde du tout trans rétinal + les 2 H de la fonction NH3+ de la lysine.  [...] Ce qui donne bien du tout trans 15 anti rétinal ensuite (le H de la fonction aldéhyde porté par le carbone 15, change de côté lors de l'association).  [...]

[Biologie Cellulaire] molécules d'adhésions et trypsine

Bonjour, je voudrait savoir quelle est la nature moléculaire des molécules d'adhésions (protéique, glucidique, autre) des cellules En fait ce que je veux savoir c'est comment la trypsine dissocie les cellules entre elles J'ai lu que la trypsine hydrolyse les liaisons peptidiques de la lysine et de l'arginine, ca veut donc dire que les molécules d'adhésions sont protéiques Ou sont-elles hybrides Sinon j'ai vaguement vu un truc avec des ions Mg2+ mais j'ai pas très bien compris.  [...] La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lysine (Lys), Arginine (Arg)) engage sa fonction acide. Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptidiques en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion.  [...]

Liaison entre acide aminé

Les liaisons ionique concerne les AA ionisable, dans une forme chargée. Les résidus ionisable sont ceux ayant un pKa pour leur side chain.  [...] A noter que le nom de l'acide aminé change lors de cette réduction. deux cystéines liées sont en fait des cystines selon la nomenclature.   [...]

biologie structurale acide aminé

La chaîne latérale d'un acide aminé est polaire lorsqu'elle porte une charge, c'est-à-dire lorsqu'elle porte un groupement ionisable. SH, NH 2, OH, COOH. Par exemple la lysine, dont la chaîne latérale est R= - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - NH 2. est polaire grâce à NH 2, qui peut devenir NH 3 +.  [...] A l'inverse, la valine par exemple, dont la chaîne latérale est R= - CH(CH 3 ) 2, est apolaire.  [...]

[Biochimie] Modifications post traductionnelles et électrophorèse !

L'acétylation est l'ajout d'un groupement CH 3 CO- au niveau des chaînes latérales de lysines ou de l'extrémité N-terminale d'une protéine. La charge positive de l'amine modifiée va alors disparaître donc je te laisse conclure.  [...] Bizarrement cette explication me convient mieux, mais je la trouve encore un peu approximative... Le phosphate, malgré sa taille imposante doit pouvoir être comparable à une chaine latérale encombrante comme la lysine par exemple. Dans ce cas, la migration électrophorétique tiendrait compte aussi de la composition en acide aminé et, pour un même poids moléculaire, une protéine ayant une composition forte en acide aminés à chaîne latérale encombrante migrerait moins vite qu'une protéine à composition forte en acides aminés à chaine latérale peu encombrante.  [...]

[Biologie Moléculaire] Acide aminé

La Trypsine et la Chymotripsine sont deux enzymes elles hydrolysent les liaisons peptidiques à l'interieur de la chaîne polypeptidique, la Trypsine coupe les liaisons au niveau du carboxyle ( C=O) de 2 acides aminés la lysine et l'argenine jusque là il n'y a pas de probleme.  [...] La chymotripsine coupe les liaisons peptidiques au niveau du goupement carboxylique des acides aminés possédant un radical aromatique dans la chaîne latérale.  [...]

Chromatographie échageuse d'ions

Il est indiqué que le pH est trés basique, par conséquent les acides aminés chargées (Lysine et arginine) seront sous forme déprotonée et puisqu'ils contiennent respectivement une fonction amine et guanidine, on obtiendra NH2. Or dans la correction il est noté que ce peptide est retenu par une résine échangeuse d'anions.  [...] Et ne suis pas sûre d'avoir compris le principe. un peptide chargé positivement est bien retenu par une résine anionique ou par une colonne échangeuse de cations.   [...]