• Santé - Liaison, Site, Actif

[Biochimie] enzymologie

la liaison d'un Inhi a l'enzyme libre d'un cite prés de cite actif empéche la fixation de Sub par encombrement stérique... comment puisqu'ils ont un seul site de fixation.  [...] la liaison de l'inhib à l'enzyme libre sur un site prés du site actif, peut empecher la liason du subs par encombrement stérique, ou bien à un site éloigné du site actif induit un chagement de l'enzyme ce qui empeche la fixation du substrat.  [...]

[Biochimie] Site catalytique et site de reconnaissance d'une enzyme

En sachant que le site de reconnaissance de l'enzyme correspond à la région qui permet la liaison au substrat alors que le site actif correspond au site catalytique peut-on considérer que le site actif et le site de reconnaissance sont confondus Ou bien le site actif est-il une partie du site de reconnaissance comme j'ai pu le lire sur certains articles.  [...] le site actif est composé d'un site de liaison (ou reconnaissance) (reconnaissance de la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (transformation du substrat en produit).  [...]

[Biochimie] Effet d'un effecteur allostérique

on a étudié que l'activateur en se fixant sur la forme R va juste déplacer l'équilibre de T en R.  [...] autrement ou se manifeste la liaison entre le site actif et le site allostérique.  [...]

Cyclooxygenases et inflammation | Dossier

, un domaine de liaison à la membrane composé de quatre hélices &alpha. dans lequel viendra se loger l'acide arachidonique ou les Anti-Inflammatoires Non Stéroïdiens (AINS) et d'un domaine catalytique bifonctionnel. Le site actif est composé d' acides aminés essentiels en raison de leurs groupements fonctionnels ou par leurs positions spatiales.  [...] Les principales différences entre les deux isoenzymes sont la présence d'une extension du côté C-terminal sur [COX-2 ] et le site de liaison aux AINS plus grand, ceci est possible par la substitution d'une valine par une isoleucine en position 523 entraînant la délétion d'un groupement méthylène ce qui permet l'accès à une poche supplémentaire dans le site actif de l'enzyme (Kurumbail R.G. et al., 1996).  [...]

Inhibiteur compétitif

Bonjour, est-ce qu'un inhibiteur compétitif inhibe toujours l'activité de l'enzyme une fois liée à elle Ou bien il diminue juste son activité mais ne l'arrête pas.  [...] Tout comme la liaison du substrat à l'enzyme, la liaison de l'inhibiteur compétitif est réversible. Celui-ci, en se fixant à l'enzyme au niveau du site actif (site liant le substrat) réduit par conséquent son activité par compétition avec le substrat. Toutefois, l'enzyme peut atteindre sa vitesse maximale d'activité enzymatique si l'on augmente la concentration en substrat.  [...]

Une crème solaire qui répare l'ADN endommagé : rêve ou futur ?

Cette enzyme est connue depuis longtemps, mais son mode d'action n'était pas déterminé. Les scientifiques savaient pourtant qu'elle était capable de réparer l'ADN modifié par les rayons UV. deux bases pyrimidiques de l'ADN situées côte-à-côte, activées par les UV, créent des liaisons chimiques supplémentaires appelées 6-4PP.  [...] Le site actif, contenant un acide aminé histidine, envoie en 425 picosecondes un proton catalytique vers la liaison 6-4PP, préalablement activée par le transfert d'électron. La cassure de la liaison 6-4PP est alors effectuée en une dizaine de nanosecondes. Plus aucune trace de dommage à l'ADN.  [...]

enzymes

Les enzymes allostériques sont souvent sous forme de dimères, trimères, etc (homo ou hétéro). L'activation d'un site allostérique par un effecteur entraîne un changement de conformation des autres sites, situés sur une autre sous-unité. Ce changement favorise la liaison du site actif à son substrat.  [...] Quand on ne parle pas d'allostérie, il n'y a tout simplement pas de ces sites modulateurs.  [...]

[Biochimie] Enzymologie

Les inhibiteurs aussi, je comprends leurs actions sur l'enzyme (se fixe ou non sur le site actif à la place du substrat par exemple), mais les formules comme pour l'inhibiteur incompétitif Km' = Km / (1 + I / Ki), j'ai beau essayer de la comprendre rien y fait, quelqu'un peut m'expliquer Je n'ai eu que deux cours en amphi, mais deux zéro pointé partie enzymologie en CC.  [...] 2ème raison*. la vitesse K2 de la réaction de catalyse est très supérieure à la vitesse k(-2) de sa réaction inverse. K2... K(-2). La vitesse K(-2) est négligeable par rapport à K2. Donc c'est la formation du produit qui prime sur la re-formation du complexe ES à partir de ce produit.  [...]

Devenir des protéines.

Le corps étranger va donc se prendre le burst oxydatif décrit ci dessus dans les dents, mais également il sera soumis à l'action des défensines (peptides antimicrobiens produits par nos cellules, et qui forment des canaux perméables aux ions dans la membrane des bactéries, très efficaces).  [...] D'un point de vue très général, une enzyme de dégradation peut couper une molécule tant que cette molécule possède un site de liaison au site de l'actif de l'enzyme, et plus pr écisément, il faut que ce site soit accessible. Ensuite peut importe la taille de la molécule, l'enzyme fait son travail. (sauf peut être si le peptide est trop petit).  [...]

site catalytique = site actif ???

Dans le site actif d'une enzyme, on intègre deux choses le site de liaison au substrat (la reconnaissance), et le site catalytique responsable de la fonction.  [...] Malheureusement en général ce sont des configurations spatiales dues à la structure tertiare sinon quaternaire qui forment un site actif et pas une séquence primaire, donc on te trouvera difficilement une telle séquence.  [...]