• Santé - Domaine, Liaison, Substrat

[Biochimie] formulation inconnue

Je ne pense pas puisque l'ordre ne correspond pas. en français boite de destruction (BD) mais en anglais destruction box (DB). En revanche je rejoint l'idée de piwi puisque les kinases possèdent un domaine de liaison au substrat, et un domaine catalytique portant l'activité kinase.  [...] Les CDK portent l'activité kinase, les cyclines portent le domaine de liaison au substrat (binding domain), l'association des deux permet la formation d'une kinase fonctionnelle. En faisant une recherche sur un site de bioinformatique comme prodom ou autres (je ne les ai pas tous en tête, mais une recherche à partir d'Expasy devrait te donner de bonnes pistes) te permettra de connaitre les noms des différents domaines de cette cycline.  [...]

Objectifs de l'étude | Dossier

Afin de confirmer que la molécule testée agit bien sur la PKC, une étude de liaison sera effectuée en utilisant un ligand radiomarqué. le phorbol-12, 13-dibutyrate ou PDB. Cette molécule est un ester de phorbol qui possède le même site de fixation que le PMA.  [...] Il se fixe sur le domaine catalytique et plus particulièrement sur le site de liaison du substrat. Il faut une concentration 200 fois supérieure pour agir sur une autre protéine kinase. La chélérythrine ainsi que d'autres molécules de la même famille (sanguirine, nitidine) ont été utilisées régulièrement pour étudier certains mécanismes liés à la toxicité cellulaire.  [...]

Schémas d'activation de la protéine Kinase C | Dossier

La liaison se fait par le domaine C2 de la [PKC ] et par une région de la protéine d'ancrage appelée RBS (RACK binding site). Les mécanismes régissant la reconnaissance et la fixation ne sont pas encore connus. il semblerait toutefois que cette liaison favoriserait l'accessibilité du substrat (fig.13).  [...] Cette modification conformationnelle permet de réguler la localisation subcellulaire. En effet, il a été constaté que suite à ces modifications, l'enzyme se sépare du cytosquelette (fig. 15). D'autre part, il a été remarqué, lorsque cette troisième modification est présente, la [protéine kinase C ] devient soluble dans les détergents, ceci pourrait faciliter sa liaison à la membrane plasmique.  [...]

[Biochimie] Site catalytique et site de reconnaissance d'une enzyme

En sachant que le site de reconnaissance de l'enzyme correspond à la région qui permet la liaison au substrat alors que le site actif correspond au site catalytique peut-on considérer que le site actif et le site de reconnaissance sont confondus Ou bien le site actif est-il une partie du site de reconnaissance comme j'ai pu le lire sur certains articles.  [...] le site actif est composé d'un site de liaison (ou reconnaissance) (reconnaissance de la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (transformation du substrat en produit).  [...]

comment agit l ATP??

La réalisation d'une réaction chimique nécessite de passer une certaine barrière énergétique. Typiquement un enzyme lie une ouplusieurs molécule d'ATP et son substrat, va ensuite casser la liaison entre le dernier phosphate et le le second de l'ATP. Libérant ainsi l'énergie nécessaire à la réalisation de la réaction chimique.  [...] 1) Une enzyme se lie à son substrat et de fait change de conformation. un deuxième site de liaison spécifique à l'ATP devient ainsi accessible.  [...]

Déterminer état de dimérisation d'une protéine

Dans les techniques courants d'analyse biochimique (je termine un master en chimie, donc mes connaissances dans ce domaine sont limitées) je ne vois pas ce qui pourrait donner cette info... Une SDS dénaturant la protéine ne peut donner cette info. Une masse spectre donne des ions moléculaires, mais dans le cas de protéine les liaisons inter-protéine sont conservées J'ai des doutes.  [...] La seule chose qui me vient en tête c'est un titrage calorimétrique isotherme, mais en général c'est plus pour observer la liaison de substrat dans un site de liaison du coup j'ai des doutes.  [...]

Inhibiteur compétitif

Tout comme la liaison du substrat à l'enzyme, la liaison de l'inhibiteur compétitif est réversible. Celui-ci, en se fixant à l'enzyme au niveau du site actif (site liant le substrat) réduit par conséquent son activité par compétition avec le substrat. Toutefois, l'enzyme peut atteindre sa vitesse maximale d'activité enzymatique si l'on augmente la concentration en substrat.  [...] Pour répondre à ta question, l'inhibiteur compétitif inhibe toujours l'activité enzymatique, bien qu'en présence de substrat celle-ci existe toujours (même si parfois très faible).  [...]

[Biologie Moléculaire] Site actif d'un enzyme.

Le site de liaison est une poche définie par un ensemble d'acides aminés. suivant la nature de ces acides aminés (aa), seuls certains substrats seront capables de ce placer dans cette poche. Imaginons que ton site de liaison soit petit et possède des aa chargés négativement.  [...] Faut savoir que certains acides aminés à ph neutre sont chargés + d'autres -. La fixation d'un substrat donné dépend des acides aminés du site de liaison et de leur organisation dans l'espace(distance entre eux etc). Une fois fixé, la transformation du substrat va dépendre là aussi de l'organisation et de la nature des acides aminés du site catalytique.  [...]

[Biochimie] glycolyse et potentiel redox

Son substrat est le 3-phosphoglycéraldéhyde, et son coenzyme libre le NAD oxydé. Le mécanisme est de type bibi ordonné. Le complexe enzyme-substrat se forme grâce à une liaison covalente entre la fonction thiol d'une cystéine de l'enzyme et la fonction aldéhyde du substrat.  [...] mais réellement le substrat 3-phosphoglycéraldéhyde a été oxydé en acide 3-phosphoglycérique à un potentiel d'oxydoréduction inférieur de plus de 200 mv à celui du coenzyme. L'hydrolyse libérerait donc plus de 30 kJ/mol. c'est une liaison riche en énergie.  [...]

Biochimie

Mais si tu peux faire ça, alors apprend les grands principes, les formules développés des produits et substrats, quelques étapes réactionnelles clef et évidemment les noms des substances quand c'est pas IUPAC. En principe, le reste, tu le retrouves... Pour la béta oxydation par exemple.  [...] .. Tu connais la gueule d'un acyl et d'un acétyl... tu sais que tu veux enlever les 2 1er C sur l'acyl et remettre une fonction acide carboxylique sur ce qu'il en reste... il faut donc dessaturer la liaison C2-C3 liaison, donc une déshydrogénase précédée du nom du substrat (acylCoA).  [...]