• Santé - Chaîne, Protéine, Forme

[Biochimie] protéine monomérique et une protéine polymérique

A la base, une protéine est une longue chaine d'acides aminés (appelée polypeptide). Cette longue chaine peut se replier sur elle même pour que la protéine adopte une forme 3D. C'est cette forme en 3D qu'on appelle la structure tertiaire de la protéine. S'il s'agit d'une protéine monomérique, elle peut fonctionner telle quel (ou après quelques éventuelles modifications chimiques).  [...] S'il s'agit d'une protéine polymérique ou oligomérique, elle doit être associée à d'autres polypeptides (différents ou identiques suivant le cas), pour former un complexe, pour devenir fonctionnelle. Par exemple, l'hémoglobine est une protéine oligomérique, constituée de 4 sous-unités (4 polypeptides), l'actine forme de très long polymères appelés microfilaments.  [...]

[Biologie Cellulaire] L'actine

Alors voilà je sais que l'actine G est la forme libre de la protéine et qu'en polymérisant elle forme une chaine d'actine F qui s'enroule pour former un filament d'actine.  [...] Il faut savoir que dans toute cellule il y a une équilibre dynamique entre l'actine G et l'actine F donc les deux formes sont en permanence présentes dans la cellule.  [...]

[Biologie Cellulaire] Protéine G et vésiculation

Bien le bonsoir, je lisais un peu de mon cours à l'instant et quelque chose me trouble à propos des protéines G, pour la formation de vésicule. Pour moi la protéine G est activée par GEF pis le GDP se change en GDP et elle est activée et elle libère une molécule qui va s'encrer à l'aide d'acide gras dans la membrane ce qui pourra servir de point d'encrage pour les clathrines et former la vésicule recouverte (pour faire une endocytose).  [...] Je n'ai pas dit que RAs est une enzyme,mais que la protéine Ras produite par le gène Ras se présente sous deux formes, la forme inactive Ras-GDP et la forme active Ras-GTP. La protéine Ras fait partie de la chaîne de signalisation cellulaire du récepteur-enzyme à activité tyrosine kinase.  [...]

Définition | Hémophilie - Hémophilie classique - Maladie de Christmas - Maladie de Rosenthal | Futura Santé

Dans le sang sont présents plus d'une douzaine de facteurs qui contribuent à faire coaguler le sang quand celui-ci s'échappe des vaisseaux. Le premier d'entre eux (dans l'ordre de leur numérotation) est le fibrinogène, petite protéine qui, en polymérisant, forme une longue chaîne, la fibrine.  [...] En s'entremêlant, ces chaînes constituent le caillot. Le facteur II est la prothrombine, précurseur de la thrombine, l'enzyme qui catalyse la polymérisation du fibrinogène. DR.  [...]

[Biologie Moléculaire] Fold It! le jeu du repliement des protéines

Le programme se présente sous la forme d'un jeu ou d'un puzzle, les joueurs guident le repliement de la protéine, puis font appel à l'application qui optimise le repliement qu'ils ont effectué. shake Sidechains (agiter les chaines latérales) et wiggle backbone (secouer la chaîne principale).  [...] Ensuite, je me disais que l'algorithme devait réellement bosser et prédire la réaction de repliement de la chaîne primaire lorsqu'on agite ou qu'on secoue. C'est à ce moment là que le logiciel calcule les interactions hydrophobes, les répulsions électrostatiques, en gros tout ce qui conditionne la structure protéique non.  [...]

[Biochimie] Définition immunoglobuline/oligomère

En ce qui concerne les Ig G, E et D, on parlera de structures tertiaires, vu qu'il n'y a qu'une seule unité formant la protéine. Dans le cas des Ig A et M, il y a plusieurs unités (respectivement 2 et 5) reliées par des pièces intermédiaires, et chacune est fonctionnelle même lorsqu'elle est séparée des autres.  [...] Chaque chaîne des Ig prend dans l'espace la forme de 2 (chaînes légères) ou 4 (chaînes lourdes) boucles, à cause de cystéines réparties régulièrement dans la séquence de la protéine et qui forment des ponts disulfure intrachaînes. C'est pas mal représenté sur ce schéma.  [...]

Ponts Disulfures

LEs ponts disulfures se forment effectivement entre 2 acides aminés cystéine qui possède un résidu -SH. La formation de cette liaison -S-S- va provoquer un repliement de la protéine et participer à la structure 3D de la protéine et donc à sa fonction. La liaison peut être intracaténaire (la meme chaine protéique) ou intercaténaire (entre 2 protéines ou polypeptides ex.  [...] la structure secondaire correspond a un repliement de certains segments de la chaine protéique, cela forme couramment 2 types de structures, l'hélice alpha et le feuillet beta.  [...]

[évolution] Théorie de l'évolution et Régression des organes inutiles - Page 3

Une protéine moyenne pourrait contenir environ 300 acides aminés. Le gène d'ADN contrôlant ceci aurait une chaîne d'environ 1.000 nucléotides. Puisqu'il y a quatre genres de nucléotides dans une chaîne d'ADN, une chaîne ayant 1.000 liens pourrait exister sous 41000 formes différentes.  [...] En fait, la probabilité de la formation aléatoire d'une protéine et d'un acide nucléique (ADN-ARN) est inconcevablement petite. Les chances contre l'apparition d'une seule chaîne particulière de protéine sont astronomiques. (Ali Demirsoy, Kalitim ve Evrim (L'hérédité et l'évolution), Ankara. Meteksan yay., 1984, p. 39 ).  [...]

[Biologie Cellulaire] Protéine ou Chaine Polypeptidique?

Je suis en Terminale S et dernièrement, notre professeur nous a rappelé quelle était la différence entre une protéine et une chaine polypeptidique.  [...] De ce que j'ai compris, la chaine polypeptidique est la chaine contruite par le ribosome et l'ARNt durant la phase de traduction. Ce serait une chaine constitué de plusieurs acides aminés liés les uns aux autres tandis qu'une protéine aurait subi des liaisons covalentes (pont disulfures, hydrogène...).  [...]

Anomalies de l’ADN.... (polyglutamine (PolyQ))

ou bien deuxième cause, tu as gène Huntingtin qui synthetise la proteine huntingtine, il va y avoir mutation sur le gene (Huntingtin) et cela va causer la synthese d'une autre forme de protéine et tu aura une dégénérescence.  [...] La glutamine n'est pas toxique en soit pour la cellule. Ce qui va se passer ici, c'est que la protéine va avoir une plus longue chaine de glutamine que la protéine normale. A travers certaines interactions (hydrophobiques, etc...) les protéines mutantes vont avoir tendance à s'agglomérer ensemble et forment de gros agrégats appelés inclusion bodies (dans le cas de Hungtington).  [...]