• Santé - Action, Enzyme, Liaison

Structure protéines

Trypsine.scinde la liaison peptidique du coté carboxylique des residus Arg et Lys l'action de l'enzyme est bloquée par la presence du Pro a droite.  [...] Chymotripsine clive la liaison peptidique du coté carboxylique des residus Phe,Tyr et Trp,l'action de l'enzyme bloquée par la presence de Pro a droite.  [...]

Métabolisme des acides gras

Je sais que l'insuline et le glucagon ont des régulations opposées sur les enzymes de la glycolyse et de la néoglucogenése.  [...] Pour la béta oxydation des AG insaturés, on aura la même chose jusqu'a la double liaison puis lorsque l'on arrive au niveau de la double liaison on aura l'action d'une enzyme pour faire passer la double liaison de la forme trans à la forme cis.  [...]

Résultats | Dossier

Afin de montrer une action inhibitrice de la chélérythrine sur le couplage du PDB tritié avec l'ensemble des isoformes de la PKC, nous avons préincubé les protéines contenues dans le milieu avec cet inhibiteur. Pour les concentrations les plus élevées, nous avons pu remarquer une absence totale de liaison de l'ester de phorbol avec l'enzyme.  [...] Les molécules CED-32, CED-33 et CED-39 ne donnent aucune variation significative de la liaison de l'ester de phorbol pour l'enzyme, en effet, avec une concentration de 1.10 -5 M cette liaison s'effectue avec plus de 80% pour les trois composés. Au contraire, le CED-28 est capable d'inhiber le couplage enzyme-ligand quasi totalement (.  [...]

Adaptation à l'obscurité...

Une enzyme appelée rétinal isomérase catalyse la conversion inverse vers le cis-rétinal, ce qui permet une nouvelle liaison à l'opsine et une vision plus sensible à l'obscurité. L'action de la rétinal isomérase se produit ainsi quand l'oeil doit s'adapter à la pénombre.  [...] Cette adaptation prend quelques minutes (le temps que l'enzyme catalise la réaction) et les couleurs ne sont plus détectées pendant ce temps. A l'inverse, la conversion vers l'isomère trans suite à l'exposition à la lumière est un phénomène quasi instantané (effet photochimique).  [...]

Discussion | Dossier

Le but de cette étude de liaison est de confirmer que l'inhibition de la flambée respiratoire est due à une action du chlorure de chélérythrine sur la protéine kinase C, ce qui peut-être fait en montrant une diminution de la liaison d'un ester de phorbol ayant une haute affinité pour cette enzyme.  [...] Dans cette première partie, nous avons prouvé que l'inhibition de la flambée respiratoire chez le granulocyte neutrophile par le chlorure de chélérythrine était dûe en partie à une inhibition de la protéine kinase C. Ceci a été prouvé d'une part en mesurant une diminution de la liaison entre un ester de phorbol et la protéine kinase C, et d'autre part en montrant l'inhibition d'une propriété liée à l'activation de cette enzyme, c'est à dire sa translocation du cytoplasme vers la membrane plasmique.  [...]

[Biochimie] enzymologie

la liaison d'un Inhi a l'enzyme libre d'un cite prés de cite actif empéche la fixation de Sub par encombrement stérique... comment puisqu'ils ont un seul site de fixation.  [...] la liaison de l'inhib à l'enzyme libre sur un site prés du site actif, peut empecher la liason du subs par encombrement stérique, ou bien à un site éloigné du site actif induit un chagement de l'enzyme ce qui empeche la fixation du substrat.  [...]

Cyclooxygenases et inflammation | Dossier

l' acide glutamique 324 permet l' ionisation de l' arginine 120, cette arginine 120 permet la liaison de certains AINS ou de l'acide arachidonique grâce à leur fonction acide carboxylique terminale, la sérine 530 sera acétylée lors de la liaison de l'enzyme à l'aspirine, la tyrosine 385 est essentielle pour l'activité catalytique dioxygénase et la tyrosine 355 constitue avec l'arginine 120 un rétrécissement du canal hydrophobe dans sa zone médiane (fig.  [...] Les principales différences entre les deux isoenzymes sont la présence d'une extension du côté C-terminal sur [COX-2 ] et le site de liaison aux AINS plus grand, ceci est possible par la substitution d'une valine par une isoleucine en position 523 entraînant la délétion d'un groupement méthylène ce qui permet l'accès à une poche supplémentaire dans le site actif de l'enzyme (Kurumbail R.G. et al., 1996).  [...]

Définition | Sumoylation | Futura Santé

La sumoylation entraîne une modification de la protéine cible. a) la protéine non sumoylée peut interagir avec le partenaire A, b) la protéine sumoylée peut interagir avec un nouveau partenaire B, mais plus avec A, c) la protéine change de conformation et n'interagit plus. Nature reviews / Molecular Cell Biology.   [...] Bien qu'apparentée à l'ubiquitination (qui entraîne la dégradation de la protéine ciblée) dans son processus biochimique, la sumoylation permet des fonctions très différentes. On y retrouve la régulation du cycle cellulaire, la stabilisation de la protéine, le transport nucléo-cytoplasmique, la régulation de la transcription.   [...]

Généralités sur la protéine Kinase C | Dossier

C'est sur ce domaine que viennent se fixer les activateurs, le calcium et les cofacteurs. Cette partie de la protéine est également impliquée dans les phénomènes de reconnaissances et de liaisons protéine-protéine, l'ensemble de ces éléments permettant de contrôler l'activité et la localisation de l'enzyme dans la cellule.  [...] Il a été remarqué, par des études de cristallographie, que leurs liaisons ne produisent pas de changement conformationnel significatif de la protéine. Pourtant, la liaison aux esters de phorbol permet une modification de la surface hydrophobe de cette région C1, autorisant une liaison avec la cible membranaire au cours de la translocation de l'enzyme du cytoplasme vers la membrane plasmique permettant son activation (fig. 3. 5 et 6).  [...]

Devenir des protéines.

Une autre question. quand les peroxysomes entrent ils en jeu Ils sont riches en enzymes hydrolases et ils sont capables de dégrader des molécules en produisant de l'eau oxygénée qu'ils dégradent également après.  [...] D'un point de vue très général, une enzyme de dégradation peut couper une molécule tant que cette molécule possède un site de liaison au site de l'actif de l'enzyme, et plus pr écisément, il faut que ce site soit accessible. Ensuite peut importe la taille de la molécule, l'enzyme fait son travail. (sauf peut être si le peptide est trop petit).  [...]