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Les causes du cancer ? - Page 6

Une protéine qui voit un acide aminé remplacé par un autre et sa forme change, rendant son site actif invisible et donc elle est non fonctionnelle. Donc qui nous dit que nous n'avons pas tous un cancer en nous mais qui ne s'exprime pas soit parce que les défenses ont pris le dessus, soit parce qu'il n'a aucune incidence physiologique importante ou se développe très lentement.  [...] Il suffit d'un atome mal placé sur une molécule pour que la fonction initiale soit perturbée. Une protéine qui voit un acide aminé remplacé par un autre et sa forme change, rendant son site actif invisible et donc elle est non fonctionnelle. Donc qui nous dit que nous n'avons pas tous un cancer en nous mais qui ne s'exprime pas soit parce que les défenses ont pris le dessus, soit parce qu'il n'a aucune incidence physiologique importante ou se développe très lentement.  [...]

[Biochimie] Spécificité de substrat , spécificité d'action

Si le substrat et l'enzyme établissent des interactions suffisament importantes, et si le substrat possède la bonne conformation, alors le site actif, généralement de 2-3 acides aminés, pourra jouer son rôle de catalyseur.  [...] L'ARNt se lie à l'acide aminé qu'il transporte grâce à une enzyme (l'aminoacyl-ARNt synthétase... à vos souhaits). Cette enzyme doit choisir le bon acide aminé correspondant au site anticodon de l'ARNt. Parfois, un acide aminé inaproprié peut se fixer au niveau du site actif de l'aminoacyl-ARNt synthétase.  [...]

Paludisme et toxoplasmose : l'espoir d'un remède

Une de ces molécules s'est avérée particulièrement intéressante. Il s'agit de FR23522, un peptide (une courte chaîne d' acides aminés ), de forme cyclique, produit par un champignon filamenteux. Elle a la propriété d'inhiber un certain type d' enzymes, les histones désacétylases, elles-mêmes capables d'accroître le niveau de condensation de certains niveaux de la chromatine.  [...] Les biologistes ont commencé à comprendre le mode d'action de FR23522. Son effet serait favorisé par la présence d'un certain acide aminé sur le site actif d'une enzyme de type histone désacétylase. D'après les auteurs, ce mécanisme n'existe que chez les apicomplexés.  [...]

Une crème solaire qui répare l'ADN endommagé : rêve ou futur ?

Cette enzyme est connue depuis longtemps, mais son mode d'action n'était pas déterminé. Les scientifiques savaient pourtant qu'elle était capable de réparer l'ADN modifié par les rayons UV. deux bases pyrimidiques de l'ADN situées côte-à-côte, activées par les UV, créent des liaisons chimiques supplémentaires appelées 6-4PP.  [...] Le site actif, contenant un acide aminé histidine, envoie en 425 picosecondes un proton catalytique vers la liaison 6-4PP, préalablement activée par le transfert d'électron. La cassure de la liaison 6-4PP est alors effectuée en une dizaine de nanosecondes. Plus aucune trace de dommage à l'ADN.  [...]

ADN et protéines

3. La mutation de l'ADN se passe sur un codon d'un acide aminé du site actif de la protéine. Beaucoup de protéines ont une fonction enzymatique qui leur permet de catalyser une réaction chimique. Cette réaction se fait lorsqu'un substrat spécifique entre en contact avec une poche de la protéine appelée site actif.  [...] La forme et la composition de cette poche est essentielle (et spécifique à la protéine). Un seul acide aminé modifié peut faire perdre toute activité à la protéine (par exemple les sites à cystéines actives ou à acides aspartiques...).  [...]

[Biochimie] Interaction kinase / substrat

Le site actif de la protéine kinase contient plusieurs de ces acides aminés. Pour identifier ceux qui sont impliqués dans l'interaction, vous décidez de les muter par un autre acide aminé. Proposez deux acides aminés (avec leur structure) qui ne pourraient plus interagir, mais qui seraient d'un point de vue structural pas trop différent pour ne pas changer la structure de la protéine kinase.  [...] Sérine, Thréonine et Tyrosine (acides aminés alcool) nécessite un résidu OH libre. on peut former une liaison ester phosphate très riche en énergie par simple hydrolyse d'ATP par une kinase. Une phosphatase peut déphosphoryler le résidu avec utilisation d'eau (hydrolyse).  [...]

[Biologie Moléculaire] Le transfert de la f-Met de son ARNtf-met

Chaque tRNA entre via le site A et lie son acide aminé à la chaine polypeptidique tenue par un autre tRNA situé au site P, le ribosome se transloque et se déplace sur le brin d'ARN, le tRNA du site P libère la chaine polypeptidique et sort via le site E, le tRNA qui était au site A arrive sur le site P en tenant la chaine polypeptidique pour permettre à un nouveau tRNA de venir en A pour continuer la synthèse. Et ainsi de suite.  [...] Bon pour comprendre le mécanisme relit bien ce qui est expliqué dans mon premier message et dans le message de leylouna L'ARNt-met est présent AU DEPART sur le site P. Puis un autre ARNt portant un acide aminé relatif à la séquence du RNA se place au site A où la liaison peptidique se forme.  [...]

Un 23ème codon???

quand on parle de codons actif, on est d'accord sur le point suivant. si la répartition complète du code génétique, était complète et non-dégénéré, il se pourrait que chaque triplet de type AAU, code pour un acide aminé, or, il y a recodage. donc, comme pour l'arginine, de mémoire, qui est recodé plusieurs fois, c'est simplement un problème de biomathématique non j'ai un ami, qui travaille sur ca, et il m'a expliqué, que c'était de la logique tout simplement.  [...] merci le troll pour ton explication sur la molécule seleno-cystéine, dite molécule exotique et intervenant sur un site de l'ARN-m. il se peut que la personne m'ayant parlé d'un 23ème codon actif, ait voulut me parler effectivmeent de la découverte d'un acide aminé exotique, aux USA, comme la discussion était complexe et que je ne maîtrise pas toutes les subtilités du langage de la biochimie moléculaire j'ai du intervertir les notions et créer un bug.  [...]

[biochimie] amidation des acides aminés

svp je veux savoir pourquoi lors de réalisation d'une amidation des acides aminés (acide aspartique ou glutamique) la fonction amine se fixe sur la fonction carboxylique de la chaine laterale et non pas sur celle du carbane alpha.  [...] L'enzyme qui réalise cette amidification a une structure qui fait que sa fonction est d'amidifier l'acide aminé sur le -COOH de sa fonction latérale, c'est comme ça. 2 aa peuvent potentiellement être amidifier, le Glutamate et l'Aspartate, mais en réalité seul le Glutamate l'est, pourquoi Parce que le site actif de l'enzyme ne prend que le Glutamate en charge et pas l'aspartate.  [...]

[Biologie Cellulaire] la phase de l'élongation (la transcription )

* Les ribosomes initiés ont leur site A vacant. Le facteur d'élongation eEF1B catalyse l'échange du GDP par un GTP sur le facteur eEF1A. Celui-ci, activé, va recevoir un tRNA chargé qu'il viendra fixer sur ce site A, en hydrolysant le GTP en GDP. Dès que le codon du messager au fond du site A a pu se lier complémentairement avec l'anticodon du tRNA apporté, le facteur eEF1A est libéré avec son GDP.  [...] * Le ribosome catalyse alors le transfert du peptide situé sur le tRNA du site P sur la fonction amine de l'acide aminé du tRNA du site A. Il utilise pour cela, l'énergie de l'hydrolyse de la liaison ester riche en énergie entre le peptide et le tRNA du site P.  [...]