• Forum - Sites, Fixation, Substrat

[Biochimie] enzymologie

-une autre question s'agit de l'inhibition compétitive, les 2 sites de fixation de substrat et d'ihnibiteur presente une analogie structurale, et il ya un seul site actif de fixation soit il est occupé par l'I ou le Sub, mais en regardant les model de fixation des 2 ligants on trouve parmis eux celui d'encombrement stérique.  [...] - L'inhibition non compétitive. là il y a deux sites de fixation. un pour le substrat (normale) et le site de fixation de l'inhibiteur.  [...]

[Biologie Moléculaire] enzyme allostérique

chaque protomère possède un seul site actif pour le substrat et plusieurs sites de fixation pour les effecteurs allostériques.  [...] Les effecteurs allostériques agissent sur leurs sites au niveau de l'enzyme, et d'autres effecteurs vont se fixer sur les protomères spécialisés dans la régulation pour modifier l'activité de l'enzyme d'une manière différente.  [...]

Problème de traduction publication.

On parle ici d'ARNr bloquants car, comme dans toute hybridation (ELISA, Western, Southern...) on previent toute liaison non specifique en saturant les sites de fixation aspecifiques avec des generiques (proteines de lait ou BSA pour ELISA et Western, ARNr ici).  [...] C'est ce qu'on appelle bloquer les sites de fixation non specifique du substrat que l'on veut mettre en evidence.  [...]

enzymologie

Les enzymes mickaëliennes fonctionnent sur un principe simple qui est celui de la fixation du substrat au niveau du site actif où il est transformé en produit qui est par la suite libéré. Il peut y avoir plusieurs sites actifs sur une même enzyme.  [...] les enzymes allostériques, quant à elles, sont constituées de plusieurs sous unités possédant chacune un site actif. C'est la fixation d'une molécule du substrat sur une des sous unités qui provoque une modification de la structure des autres unités. Ainsi, l'affinité de ces dernières pour le substrat est augmentée.  [...]

enzymes allostériques

en fait, dans le cas de l'effet homotrope positif, on a le substrat qui va se fixer sur son site actif et qui va en modifier la conformation, donc la vitesse augmente c'est sa.  [...] en fait, dans le cas de l'effet homotrope positif, on a le substrat qui va se fixer sur un des sites actifs de l'enzyme et qui va modifier la conformation de l'enzyme, notament la conformation d'un ou plusieurs des autres sites actifs donc la vitesse de fixation qu'on peut attendre (en moyenne) d'une autre molécule sur ces sites modifiés augmente.  [...]

[Biochimie] Regulation de la glycolyse

Les inhibiteurs allostériques se fixent sur des sites dits allostériques, indépendants du site actif. Leur fixation entraîne un changement de conformation de l'enzyme qui de fait modifie son affinité vis-à-vis du substrat.  [...] La coopérativité traduit le fait que la fixation sur l'enzyme d'une molécule d'un effecteur allostérique (exemples. activateur allostérique et inhibiteur allostérique) influe sur la fixation des molécules suivantes. Dans le cas de coopérativité en présence du substrat (sigmoïde de v=f ((S)), si l'effecteur allostérique est le substrat lui même on parle de modulation homotrope.  [...]

[Biochimie] enzymologie

j'ai une petite question concernant la fixation de 2 substrats différents A ET B sur une enzyme(modél sequentiel, au hazard,ping pong...), je veux savoir est ce que c'est enzyme là qui px fixer les 2 substrats pt etre une enzyme méchaeliens c - a dire il posséde 2 sites de fixations chacun pour un substrat différent ou bien une enzyme allostérique.chaque unité fixe un substrat.  [...] Ca je sais bien, mais les cofacteurs peuvent se lier sur un site tellement proche qu'un échange est possible avec le substrat. Après je ne saispas pour la question que tu as posé... mais le cofacteur peut ne pas se retrouver dans son état initial. Il se retrouvera dans son état initial par la suite.  [...]

[Biochimie] A propos de l'inhibition de la pyruvate kinase

Maintenant en se liant sur une enzyme, un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).  [...] La néoglucogénèse tente de reformer du glucose à partir de substrats glucoformateurs, elle se déroule lorsque qu'il n'y a plus assez de glucose pour alimenter les tissus (principalement le cerveau).  [...]

[Biochimie] Enzyme allostérique et coopérativité

Considérons l¼état relâché définissant une plus grande affinité enzyme- substrat. En effet, la présence du substrat favorise le passage de l¼état tendu à relâché. La fixation d¼un substrat sur une sous unité va faire passer l¼ensemble de la molécule à l¼état relâché.  [...] c¼est la coopérativité. Lorsque le substrat entre en contact avec l¼enzyme, il va difficilement trouver un site de fixation mais sitôt fait, il décuple la vitesse grâce à la coopérativité, d¼où le retard si vite rattrapé.  [...]

[Biochimie] Enzyme

A l'inverse, des molécules qui ont une structure analogue à celle du substrat peuvent se fixer mais l'orientation spatiale des groupements ne permet pas l'acte catalytique.  [...] Pour un mécanisme ordonné à deux substrats, la fixation du premier est supposée induire un changement de conformation qui révèle le site de fixation du second substrat.  [...]