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Ubiquitine

c'est un polypetide (protéine) d'environ 76 acides aminés qui sert a marquer les protéines à dégrader par le protéasome. Elle est attaché à ces protéines sur une lysine ce qui nécessite plusieurs enzymes d'activation de l'ubiquitine puis de ligation sur la protéine cible.  [...]

[Biologie Moléculaire] Petite question sur la terminaison de la traduction

par exemple tu parle de la polyadenylation, en l'occurence si le ribosome n'est pas arreté par des codons stop, la presence de la queue poly A ne change rien, AAA correspondant a une lysine, alors la proteine sera polylysiné en Cter, car normalement pour la traduction, des proteines vont aider le déplacement des proteines qui seraient fixés sur l'ARN (car il n'y a pas que sur la polyA que des proteines se fixent) et qui rendent l'ARNm bien  [...] qu'on ariverait vite a digerer des parties codantes sans cette polyA et la demi vie serait réduite, ce qui signifie bien que cette poly A est tout de meme accessible aux enzymes et qu'il n'y a pas tout le temps des proteines gênantes empêchant l'acces a cette sequence.  [...] Et dès que quelque chose ne marche pas correctement diverses protéines sont recrutées ci et là, différentes selon le problème, que ca soit parce que la polymerase n'arrive plus a avancer parce que elle polymerise en boucle le meme nucleotide, ou que ce soit une erreur dans l'appariement (pendant polymerisation et apres polymerisation sont reconnus par deux systemes différents) ou qu'elle soit bloquée en G0 alors qu'elle devrait se diviser, ou bloquée en métaphase, ou même que ce soit un problème tout autre,  [...]

[Biologie Moléculaire] Régulation de NFAT5

la voie protéolytique ubiquitine dépendante consiste en l'addition d'une ubiquitine aux protéines (au niveau d'un résidu lysine) conduisant à la dégradation de celles ci dans des protéasomes.  [...] formation d'un lien peptidique entre la molécule d'Ub liée à E2 et un résidu lysine de a protéine cible (catalysée par une ligase).  [...]

[Biologie Moléculaire] petite question : trypsine

La trypsine est une enzyme protéolytique qui clive derrière les acides aminés basiques. lysine et arginine. En très simple, elle coupe les protéines.  [...] Les protéines (dont font partie les enzymes) sont constituées d'une suite d'acides aminés formant une chaîne, les acides aminés sont en quelque sorte les briques des protéines. Ensuite cette chaîne se plie pour adopter une conformation en 3 dimensions spécifique et aquiert ainsi son activité, en l'occurence couper d'autres protéines à un endroit précis.  [...]

[Biologie Cellulaire] culture cellulaire

La trypsine c'est une endoprotéase c'est à dire que c'est une enzyme qui rompt les liaisons peptidiques au centre da la chaine(par rapport à une lyse terminale). La trypsine rompt la l iaison lysine arginine uniquement. c'est à dire que ça casse les chaines protéiques uniquement à ce niveau là.  [...] En biochimie, ça sert à déterminer la séquence des acides aminés d'une protéine donnée. Si on a une séquence protéique et qu'après action d'une trypsine, il se forme 2 segments et on saura que cette protéine ne possède qu'une liaison lysine-arginine. Il existe d'autres enzymes capables de couper à d'autres endroits d'autres peuvent couper des liaisons terminales peu importe l'acide aminé au bout etc etc.  [...]

[Biochimie] Aminoacyl ARNt synthétase

Donc, si j'ai bien compris, les enzymes de classe I synthétisent 11 acides aminés. leucine (Leu), isoleucine (Ile), valine (Val), cystéine (Cys), méthionine (Met), arginine (Arg), acide glutamique (Glu), glutamine (Gln), lysine (Lys), tyrosine (Tyr), tryptophane (Trp).  [...] Les enzymes de classe II synthétisent 12 acides aminés. sérine (Ser), thréonine (Thr), histidine (His), proline (Pro), glycine (Gly), alanine (Ala), acide aspartique (Asp), asparagine (Asn), lysine (Lys), phénylalanine (Phe), pyrrolysine (Pyl), sélénocystéine (Sec).  [...]

[Biologie Cellulaire] condensation de l'adn, chromatine

Dans mes cours, la chromatine, c'est l'ensemble ADN + Protéines (histones et protéines non histones riches en lysine et arginine).  [...] Actuellement la definition de la chromatine est plus precise c'est le filament d'ADN et toute ses protéines associées basiques (car riches en Lys et Arg) que sont les histones.  [...]

Après les fêtes ...

Que pensez-vous des protéines végétales telles que le soja (qui ne contiennent pas tous les acides aminés essentiels tels que la lysine, méthionine).  [...] Les plats traditionnels comme le couscous (semoule de blé associée à des pois chiches) ou les tortillas mexicaines (galettes de maïs accompagnées de haricots rouges) en sont de parfaits exemples. L'oeuf, ayant pour sa part des teneurs en acides aminés essentiels élevées voire très élevées, est toujours un aliment utile et efficace pour compléter aussi bien les protéines des céréales déficientes en lysine, que celles des légumineuses déficientes en acides aminés soufrés (méthionine et cystéine).  [...]

[Biochimie] Protéine lysine free

En tout cas, les protéines acides doivent être majoritaires dans la grande famille des protéines lysine free que tu as décelé car la lysine est basique donc les organismes acidophiles tels que ceux vivant dans les sources sulfurées doivent posséder quelques protéines de ce genre ou alors bien enfouir leurs lysines.  [...] PS. Les lysines ne seraient elles pas les substrats de certaines enzymes de popularité croissante...(Tiens une idée pour la molécule mystère, mais je viens déjà d'en poster une nouvelle... ).  [...]

[Biologie Moléculaire] Que font les Ubiquitines?

L'ubiquitination d'une protéine est la fixation covalente d'une ubiquitine (76 aa pour environ 8,5kDa) sur une lysine de la protéine cible. Il existe également d'autres possibilités de fixation mais qui restent rarissimes comme une ubiquitination sur une arginine qui a été montré sur le CMH1 par des E3 ligases de l'herpesvirus du sarcome de Kaposi.  [...] - la NH2 ubiquitination qui greffe une ubiquitine directement en NH2 sur des protéines qui ne contiennent pas de lysines comme p16 par exemple.  [...]