• Forum - Produit, Enzyme, Liaison

[Biochimie] glycolyse et potentiel redox

Le produit est toujours lié à l'enzyme par une liaison covalente. Si nous imaginons à nouveau l'hydrolyse de cette liaison, nous libérons cette fois la fonction thiol et une fonction acide carboxylique. apparemment l'acyl-enzyme a été oxydé d'une fonction alcool secondaire à une fonction cétone, à un potentiel standard proche de celui du coenzyme NAD.  [...] En fait le produit sera libéré par phosphorolyse, grâce à un ion phosphate. L'énergie interne de la liaison enzyme-produit est transférée sur une liaison anhydride d'acide mixte entre la fonction acide carboxylique et cet ion phosphate. Le produit final est donc le 1,3-diphosphoglycérate, molécule riche en énergie.  [...]

[Biochimie] demi-vie biologique

ca concerne quoi comme molécule plasmatique ferait penser au temps de demi-vie de la molécule concernée dans le plasma sanguin... mais c'est pas garanti du tout.   [...] Bonsoir, merci beaucoup d'avoir lu mon message et essayer de répondre à ma question, j'ai trouvé la réponse. un produit qui a une courte demi-vie plasmatique n'a pas automatiquement une courte demi-vie biologique, car certains produits se concentrent au niveau des cellules cibles, ou se lient par une liaison covalente à une enzyme, c'est le cas de l'Oméprazole=inhibiteur de la pompe à protons, dans ce cas la demi-vie plasmatique n'a plus de sens, puisque même si la concentration plasmatique s'annule, l'action dure jusqu'à synthèse de nouvelles enzymes.  [...]

Adaptation à l'obscurité...

Dans l'obscurité, cis-rétinal-11 est stable et s'ajuste parfaitement dans la cavité de l'opsine qui l'entoure. Quand la lumière atteint la molécule, la double liaison C 11 -C 12 est convertie dans sa forme trans et le trans-rétinal résultant n'est plus ajusté dans la cavité de l'opsine.  [...] Une enzyme appelée rétinal isomérase catalyse la conversion inverse vers le cis-rétinal, ce qui permet une nouvelle liaison à l'opsine et une vision plus sensible à l'obscurité. L'action de la rétinal isomérase se produit ainsi quand l'oeil doit s'adapter à la pénombre.  [...]

catalyse enzymatique

En réalité, lors de la fixation enzymatique, le complexe ES est faiblement stable car justement cela permet d'avoir une libération du substrat (pour former le produit par exemple) plus facile et d'abaisser également l'énergie d'activation. Cette déstabilisation nécessaire peut se faire par désolvatation du substrat lors de sa fixation sur l'enzyme ou par déstabilisation électrostatique (exemple.  [...] Je ne comprends toujours pas comment une enzyme peut stabiliser un état de réaction la conformation est fort semblable a celle du site actif et ça ira dans le sens de formation des produits mais il ne faut pas que la liaison soit trop forte.Donc il faut une bonne affinité mais pas une trop forte liaison et on utilise pour ça des déstabilisants comme mentionné plus bas.  [...]

enzymes de restriction

1) exemple avec l'enzyme BamHI qui coupe dans la séquence 5'-G*GATCC-3'. L'enzyme va couper la liaison covalente phosphodiester entre les 2 G de la séquence et va laisser un groupe phosphate 5' exposé et un groupe hydroxyle 3' en retrait. On parle alors d'une extrémité collante 5' (5' cohesive ends, ou 5' overhang ou surplomb 5').  [...] 2) exemple avec l'enzyme Sac I qui coupe dans la séquence 5'-GAGCT*C-3'. L'enzyme va couper la liaison phosphodiester entre le T et le C de la séquence et va laisser un groupe phosphate 5' en retrait et un groupe hydroxyle 3' exposé. On parle alors d'une extrémité collante 3' (3' cohesive ends, ou 3' overhang ou surplomb 3').  [...]

cosubstrat/coenzyme

Co-facteur = composé chimique nécessaire à l'activité d'une enzyme. Soit ce composé est minéral (ions ou cluster métalliques), soit il est organique (=coenzyme).  [...] 1) Si la co-enzyme est lié à l'enzyme de façon faible (liaisons ioniques, hydrogènes), on parle de co-enzyme vrai (ou co-enzyme co-substrat, ou encore plus simplement co-substrat).  [...]

[Biochimie] Spécificité de substrat , spécificité d'action

Tout est une question de conformation, c'est à dire de structure tridimensionnelle. La spécificité de substrat repose, entre autres, sur la conformation du site actif (la partie de la protéine qui va être responsable de la catalyse) et de ses environs. Quand un substrat s'approche du site actif, il va y avoir des micro-ajustements réciproques entre enzyme et substrat, avec formation de liaisons de faible énergie (c'est à dire non covalentes).  [...] Ben là, c'est le même principe. Plusieurs substrats ont une liaison que l'enzyme peut attaquer, par contre elle ne sait attaquer que cette liaison.  [...]

[Biochimie] Examen en Biochimie Metabolique

Lors de la phosphorylation, cette enzyme permet la formation d'une liaison anhydride (liaison entre deux acides). C'est une liaison instable riche en énergie...car après la rupture de cette liaison, les deux acides séparés sont beaucoup plus stables. Après rupture de la liaison, les éléctrons des deux acides peuvent bien se répartir par mésomérie autour de la molécule alors que précédemment ce n'était pas le cas.  [...] Peut être as-tu confondu avec le nom de l'enzyme qui est nommé(e) d'après la réaction dans le sens Lactate=. pyruvate.. car c'est dans ce sens qu'on a découvert l'enzyme. Mais biologiquement, dans des conditions anaérobies, c'est dans le sens pyruvate=. lactate que se fait la réaction pour les raisons dites précédemment.  [...]

[Biochimie] fonctionnement des enzymes

j'aimerais savoir comment fait une enzyme pour casser une liaison, n'importe laquelle, comment fait-elle pour séparer les orbitales qui forment la liaison covalente.  [...] Le produit, lorsqu'il est en excès, se fixe à un autre endroit de l'enzyme. Ce faisant, l'enzyme va changer de forme, le site sur lequel le substrat devrait se fixer n'est plus accessible. (dans ma métaphore, le triangle en creux qui est souple devient un triangle déformé dans lequel on ne peut plus placer de triangle à cause du losange qui est venu se placer sur un autre endroit de l'enzyme).  [...]

Métabolisme des acides gras

Je sais que l'insuline et le glucagon ont des régulations opposées sur les enzymes de la glycolyse et de la néoglucogenése.  [...] Pour la béta oxydation des AG insaturés, on aura la même chose jusqu'a la double liaison puis lorsque l'on arrive au niveau de la double liaison on aura l'action d'une enzyme pour faire passer la double liaison de la forme trans à la forme cis.  [...]