• Forum - Molécules, Action, Enzyme, Hémoglobine

[Biochimie] qu'est ce que les hemorphines?

bonjour je suis en L3 biochimie et je voudrais savoir ce qu'est les hemorphines car je sais que c'est des peptide qui sont produit a partir de l'hemoglobine mais je voudrais en savoir plus.  [...] En fait les hémorphines sont des petites molécules naient de l'action d'enzyme sur l'hémoglobine, elles sont appelées ainsi car elles ont la faculté de se fixer aux récepteurs à la morphine, on les retrouve par exemple dans le sang d'un coureur par exemple, mais on les retrouve aussi dans cetaines pathologies comme la maladie d'alzheimer et pourrait donc servir de marqueurs pathologiques.  [...]

enzyme

J'aimerais savoir si un enzyme allostérique contient plusieurs sites actifs ou s'il en contient seulement un. Est-ce la même chose pour l'enzyme normal (michaélien).  [...] je croit que toutes les enzymes n'ont qu'un seul et unique site actif... aprés avoir chercher la définition d'une enzyme allostérique je ne pense pas qu'elle echappe a la régles. Pour moi toutes les enzymes n'on qu'un seul et unique site actif. aprés je peux me tromper.  [...]

[Biochimie] Courbe de saturation de l'Hb et de la Mb

Donc pour commencer la myoglobine et l'hémoglobine sont des enzymes fixateurs d'oxygènes (et d'autres molécules), l'hémoglobine étant un homotétramère de myoglobine.  [...] La myoglobine et l'hemoglobine dérivent bien d'un même gène ancestral. Mais depuis chacun a évolué de son côté. Et les molécules résultantes sont bien éloignées de leur ancêtre commun, même si elles gardent un air de famille (voire de superfamille, celle des globine).  [...]

Inhibiteurs compétitifs

2) Les meilleurs inhibiteurs sont souvent en fait des analogues de l'état de transition de la réaction. Comment un inhibiteur peut être un analogue de l'état de transition et dans ce cas là comment il inhibe l'enzyme.  [...] Question 1. non, une enzyme allostérique est une enzyme à plusieurs sites actifs semblables. Ce type d'enzyme possède plusieurs sites actifs différents fixant généralement le même substrat.  [...]

la drépanocytose

tu dois avoir sur ton livre la séquence des nucléotides correspondant à la synthèse des chaines de l'hémoglobine ou bien la séquence des acides aminés de l'hémoglobine normale et de l'hémoglobine d'un individu atteint de drépanocytose.  [...] une partie de la réponse est dans la page donnée par Vinc où il est dit que les molécules d'hémoglobine d'un individu atteint de drépanocytose ont tendance à s'agréger entre elles. reste à savoir pourquoi elles s'agrègent.  [...]

[Biologie Moléculaire] Enzymes et cycle de Krebs

Chaque enzyme va avoir une température de dénaturation propre. En température corporelle, le max toléré pour l'homme est 43 °C. Mais pas forcément pour une question de dénaturation.  [...] L'argument du cyanure est effectivement sans appel. Cela dit le cyanure agit à plusieurs niveaux. il rend l'hémoglobine non fonctionnelle (à vérifier) et agit au niveau d'un des complexes. Je crois que l'action du cyanure est de l'ordre de 1 à 2 min, peut-être jusque 5 Mais c'est une petite molécule qui une fois en contact avec le sang irrigue rapidement tout l'organisme.  [...]

[1ereS] Génotype au phénotype

bah j'ai pensé au transport de l'ARNm dans le cytoplasme qui crée un enzyme qui participe à la catalyse de la réaction qui crée une molécule organique, l'hémoglobine.  [...] C'est la phrase soulignée qui m'a orienté vers la synthèse d'une molécule non polypeptidique dont la synthèse est catalysée. Comme toutes les réactions de synthèse ou quasiment toutes, je ne sais pas ce qu'il faut dire.  [...]

[Biochimie] Hématie/Oxygène

Peut-être que ces cellules jouent un rôle de régulation, puisque l'oxygène doit diffuser à travers leur membrane pour atteindre l'hémoglobine, peut-être de protection vis à vis d'autres molécules indésirables susceptibles de se lier à l'hémoglobine (mais pas très efficace puisque n'empêchant pas CO de le faire).  [...] Toutefois, il arrive que l'oxygène oxyde l'atome de fer (II) en Fe(III), et l'hémoglobine devient alors de la méthémoglobine, qui est inactive. Une enzyme particulière, la méthémoglobine réductase, vient réduire à nouveau le Fe(III) en Fe(II) et rendre l'hémoglobine à nouveau fonctionnelle.  [...]

physiologie transport O2

Quand les globules rouges appauvri en O2 (hémoglobine désoxygénés) arrivent au niveau de la circulation pulmonaire, elles passent dans un plasma dont la pO2 est saturée (maximale), d'environ 100 mmHg. Même si la désoxyhémoglobine a une faible affinité, cette saturation en pO2 va permettre la liaison de l'O2 aux molécules d'hème, avec l'aide d'autres facteurs physiques accessoires (dont le pH et le système de transport du CO2).  [...] Ce changement de conformation va se répercuter au niveau des autres sous-unités et augmenter leur affinité pour l'oxygène. Les autres molécules d'oxygène se lient alors très vite aux autres sous-unités, et y restent accrochées car l'affinité de l'hémoglobine est haute pour le dioxygène.  [...]

sang de synthèse

J'avais pour ma part également lu que du sang synthétique était à l'étude en utilisant des molécules d'hémoglobine artificielle (une recherche à partir de vers de vase d'après mes souvenirs qui synthétiseraient une hémoglobine utilisable par l'homme).  [...] Je suis égelement aller voir ce site. http.//www.lamarseillaise.fr/sant-/a...t-de-g-ne.html, mais ce n'était pas là que je l'ai appris. Désolé, mais je ne me souviens plus où c'est, et cela m'avais surpris que l'on ai put synthétisé du sang.   [...]