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Le scénario de l'origine de la vie enfin déterminé ? - Page 2

Pourquoi toutes les protéines actuelles sont faites avec des acides aminés L Simplement parce que le site actif en trois dimensions du ribosome ne reconnaît que les acides aminés L. S'il devait traiter des acides aminés D, il ne les reconnaîtrait pas.  [...] En effet, le site actif en 3D d'une protéine est comme un gant. il ne peut reconnaître qu'une des deux formes. Il est très probable que dans les peptides ou les protéines qui existaient avant les protéines modernes, il y ait eu des proto-protéines avec des acides aminés D.  [...]

proteines sans ribosomes

Les acides aminés dans les protéines des organismes vivants modernes sont lévogyres (L) ou gauches (par opposition à dextrogyres ou droites ). Pourquoi toutes les protéines actuelles sont faites avec des acides aminés L Simplement parce que le site actif en trois dimensions du ribosome ne reconnaît que les acides aminés L.  [...] En effet, le site actif en 3D est comme un gant. il ne peut reconnaître qu'une des deux formes. Il est très probable que dans les peptides ou les protéines qui existaient avant les protéines modernes, il y ait eu des proto-protéines avec des acides aminés D.  [...]

Besoin d'un peu d'aide : enzymes et acides aminés

Bonjour, cela est du à la conformation de l'enzyme, son site actif n'est accessible et actif qu'à pH acide. Le changement de pH induit un changement de conformation. Quant aux acides aminés impliqués, il s'agit souvent d'un acide aspartique.  [...] Forcément si les charges des acides aminés sont impliquées dans la forme de la protéine, si on fait varier le pH, on fait également varier les charges des acides aminés et donc on peut modifier la forme de la protéine. Souvent dans le cas des enzymes, le repliement fait apparaitre une poche (appelé site actif ).  [...]

[Biochimie] Spécificité de substrat , spécificité d'action

Si le substrat et l'enzyme établissent des interactions suffisament importantes, et si le substrat possède la bonne conformation, alors le site actif, généralement de 2-3 acides aminés, pourra jouer son rôle de catalyseur.  [...] C'était une mauvaise idée, l'enzyme dispose de moyens de contrôle et le dégrade. Pourtant, s'il a pu pénétrer à proximité du site actif, c'est que l'enzyme peut se lier à plusieurs acides aminés, structurellement proches.  [...]

[Biologie Moléculaire] Site actif d'un enzyme.

Le site actif est la région de l'enzyme où à lieu la réaction qu'elle catalyse. C'est là que le substrat de l'enzyme va être transformé en un nouveau produit en réagissant avec le ou les acides aminés de ce site.  [...] Pour ce qui est du site catalytique, c'est un peu la meme chose. La disposition spatiale des acides aminés du site actif ne permet de catalyser qu'un seul type de réaction. Une esterase est capable de couper des esters mais ne peut pas par exemple couper des phosphates.  [...]

[Biologie Moléculaire] Acide aminé

la région particulière de l'enzyme dans laquelle s'imbrique la molécule de substrat est appelé site actif ( jusque là je ne vous apprends rien ). On distingue dans ce site actif 2 régions.les acides aminés de liaison qui se lient par des liaisin non covalente avec le substrat, et les acides aminés catalytiques qui sont responsable de la réaction.  [...] Il est possible que des acides aminés situés loin les uns des autres dans la chaine d'acides aminés se retrouvent très proches lorsqu'on regarde la conformation 3D de la protéine.  [...]

[Biochimie] Interaction kinase / substrat

Le site actif de la protéine kinase contient plusieurs de ces acides aminés. Pour identifier ceux qui sont impliqués dans l'interaction, vous décidez de les muter par un autre acide aminé. Proposez deux acides aminés (avec leur structure) qui ne pourraient plus interagir, mais qui seraient d'un point de vue structural pas trop différent pour ne pas changer la structure de la protéine kinase.  [...] Sérine, Thréonine et Tyrosine (acides aminés alcool) nécessite un résidu OH libre. on peut former une liaison ester phosphate très riche en énergie par simple hydrolyse d'ATP par une kinase. Une phosphatase peut déphosphoryler le résidu avec utilisation d'eau (hydrolyse).  [...]

les enzymes catalyse de la réaction enzymatique

Les acides aminés ont des propriétés propres, ainsi une suite d'acides aminés précise prendra dans l'espace une conformation précise (pour faire simple). Donc chaque enzyme à une conformation spatiale qui lui est propre, car une séquence d'acides aminés qui lui est propre.  [...] L'enzyme agit sur le substrat au niveau du site actif (une portion de l'enzyme qui agit avec le substrat). Tu comprends que si la séquence an acides aminés (la strucutre primaire) change, tu risques de changer la strucutre spatiale du site actif. Ton enzyme ne peut plus réagir avec le substrat, elle ne remplit plus son rôle.  [...]

[Biochimie] Caractérisation spectrale d'une enzyme

Aussi, j'ai fait quelques recherches sur les acides aminés les plus importants dans la fonction de la catalase (site actif) mais je n'ai rien trouvé, quelqu'un aurait-il une idée sur ça.  [...] En fait pour le protocole que j'ai, c'est l'utilisation d'un spectre d'absorbance UV-visible (entre 250nm et 700nm) en un seul cycle, 120 secondes. Ils disent de prélever les différents pics mais ça ne me dit pas le but de cette expérience.   [...]

mode de resistance aux antibiotiques

L'isoniazide est activée par une enzyme de la bactérie, la catalase peroxydase. Une fois active, elle inhibe la synthèse des acides mycoliques, constituants de l'enveloppe du Bacille. L'enveloppe se désagrège et fragilise la bactérie. Si le gène de la catalase peroxydase vient à être muté, l'antibiotique est inefficace et le bacille dit résistant pour ce médicament.  [...] Au niveau de la proteine, souvent les substitutions d'acides amines affectent la structure generale de la proteine en modifiant ainsi l'activite (peut etre de maniere indirecte, sans toucher au site actif). Il y a sans doute donc plus de possibilite pour modifier le site de fixation de l'antibio (sans affecter trop fortement l'activité de la molecule) sur une proteine, que sur un ARN.  [...]